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Kapitel 08.13: Aminosäuren, Eiweiße, Enzyme und die Biokatalyse

Katalase - ein wasserstoffperoxidspaltendes Enzym

Schulversuchsreihe zu Enzymen

Zellen wehren sich gegen das Gift „Wasserstoffperoxid“

Material: Hefe, Zucker, Gärröhrchen, 2 Kartoffeln, H2O2 (3-5%ig), Brenner, Messer

Wasserstoffperoxid, H2O2, ist in Haartönungen oder Blondierungen enthalten. Auf diesen Packungen befinden sich immer auch Sicherheitshinweise, die den Kontakt mit der Haut, insbesondere mit den Augen betreffen. Für biologische Zellen ist es ein Zellgift!

Auch im menschlichen Körper entsteht genau dieses Zellgift (z.B. bei der Zellatmung / oder durch Gärung)

 Katalase schädigt Zellen 

=> Abbau des Giftes ist nötig!

Das (Spalt-)Werkzeug der Zelle ist das EnzymKatalase“.

Diese Abbaureaktion würde normalerweise erst bei Temperaturen ablaufen, die sonst mit einem Bunsenbrenner erzeugt werden. Im Körper liegen diese Temperaturen aber nicht vor, also ist ein System notwendig, was die hohe Aktivierungsenergie herabsetzt. Das Enzym Katalase ermöglicht dies.

Enzyme sind Reaktionsbeschleuniger: Enzyme sind Biokatalysatoren, die in lebenden Zellen gebildet werden und die Umsetzung bestimmter Stoffe (Substrate) steuern. Deshalb laufen Stoffwechselvorgänge schon bei Körpertemperatur ab.

Um zu verstehen, was Enzyme sind und um sie besser kennen zu lernen, führen wir folgende Versuche durch.

 

Enzyme & Katalyse - I - Schülerversuche zur Wirkungsweise von Enzymen

Erstellen der Hefesuspension: Gib den Inhalt eines Päckchens Trockenhefe in ca. 200ml Wasser. Teile dann die Hefesuspension mit den Schülern am Nachbartisch.

 

Versuch 1:

Mische ca. 15 ml Hefesuspension mit einem Teelöffel Zucker. Messe die Temperatur der Lösung und fülle dann damit ein Gärröhrchen und beginne die Zeit zu messen. Erfasse für ca. 10min die Menge an entstehendem Kohlenstoffdioxid. Notiere die Beobachtungen und trage die Ergebnisse graphisch auf (die Zeit auf der X-Achse!). Wie erklärst Du Dir den Verlauf der Kurve?

 Wiederhole den Versuch mit Wasser, welches mindestens 10°C wärmer ist (alternativ 20°C)

 

Versuch 2:

Gib in ein Reagenzglas ca. 2ml Hefesuspension und dann die gleiche Menge an verdünnter Wasserstoff­peroxid - Lösung (H2O2). Beobachte die Reaktion und führe die Glimmspanprobe durch.

Achtung: Schütze Deine Haut und besonders Deine Augen vor der Lösung!

 

Versuch 3:

Gib in ein anderes Reagenzglas wiederum ca. 2ml Hefesuspension und erhitze diese über dem Bunsenbrenner. Kühle dann das RG unter laufendem Wasserstrahl ab. Gib anschließend wieder die gleiche Menge verdünnter Wasserstoffperoxid-Lösung hinzu und beobachte. Führe ebenfalls eine Glimmspanprobe durch.

Notiere alle Beobachtungen und erkläre die Ergebnisse.

 

Versuch 4:

Durchführung: Gib in ein anderes Reagenzglas Kartoffelstückchen mit etwas Wasser und erhitze diese mit dem Bunsenbrenner. Gieße das Wasser ab. Kühle dann das RG unter laufendem Wasserstrahl. Gib anschließend wieder 2ml verdünnte Wasserstoffperoxid-Lösung zu. Führe ebenfalls eine Glimmspanprobe durch.

Notiere alle Beobachtungen und erkläre die Ergebnisse.

 

Demoversuch: Thermische Zersetzung von Wasserstoffperoxid

V: Mit dem Bunsenbrenner wird H2O2 erhitzt.

B: Es bilden sich Gasblasen. Diese werden pneumatisch aufgefangen (oder evtl. direkt im Reagenzglas!) und durch die Glimmspanprobe als Sauerstoff identifiziert.

 

Auswertung der Enzym-Versuche

Versuch1:

B: Gasblasen steigen auf. Temperaturabhängigkeit!

S: Hefe setzt Zucker zu Kohlenstoffdioxid und Alkohol um. Dies geschieht durch das Enzym „Amylase“.

Zucker (Glucose) ---Amylase--> Kohlenstoffdioxid + Alkohol + E

Enzyme (veraltet: Fermente) sind Proteine (=Eiweiße), welche chemische Reaktion katalysieren. Man spricht in diesem Zusammenhang auch von Biokatalysatoren. Ihre Funktion ist temperaturabhängig. Eine Erhöhung der Temperatur um 10°C verdoppelt die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme. Bei Temperaturen >43°C denaturieren Enzyme. Sie sind damit zerstört und wirkungslos

 

 

Versuch 2:

B: Gasblasen steigen auf.

S: In der Hefe und in der Kartoffel befindet sich das Enzym Katalase, welches Wasserstoffperoxid zersetzt:

2 H2O2 ---Katalase---> 2 H2O + O2

Bei einigen Vorgängen in Zellen (z.B. bei der Atmung & Gärung) entsteht das Zellgift Wasser­stoffperoxid. Dies wird immer durch das Enzym Katalase zersetzt, so das es die Zelle nicht schädigen kann. Die Spaltung von Wasserstoffperoxid dient also dem Schutz von Zellen

 

Versuch 3 und 4:

Keine Reaktion!

Enzyme werden durch Hitze zerstört (Denaturierung der Proteinstruktur)

Ein Katalysator ist ein Stoff, der die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzt (er hilft so­zusagen über den Energieberg). Er nimmt an der Reaktion teil,geht aber unverändert aus ihr hervor. Die Reaktionsenergie wird nicht verändert.
Dadurch wird die Reaktionsgeschwin­digkeit erhöht.

 

Was passiert eigentlich, wenn die Reaktion zum Erliegen kam und man erneut H2O2 zufügt? Geht die Reaktion weiter?

Ja, Reaktion läuft sofort weiter ab, da der Katalysator sich nicht verbraucht hat ! Er nimmt an der Reaktion teil, verändert sich unter Umständen, liegt am Ende aber wieder unverändert vor!

 

Merkmale von Katalysatoren:

- beschleunigen Reaktionen (indem die Aktivierungsenergie gesenkt wird)
- ermöglichen Reaktionen bei geringeren Temperaturen,
- liegen am Ende der Reaktion wieder „unverändert“ vor.
- beeinflusst die Lage eines chemischen Gleichgewichts nicht


Viele Enzyme sind keine reinen Eiweißstoffe (Proteinenzyme), sondern enthalten neben einer Eiweißkomponente noch einen nichteiweißartigen Anteil (Proteidenzyme)

Aufbau und Bedeutung von Enzymen
Nur sehr wenige Moleküle erreichen bei einer menschlichen Körpertemperatur von 37°C die notwendige Aktivierungsenergie. Bei gleichwarmen Tieren und bei Pflanzen sind die Temperaturen sogar noch geringer.

Lebensvorgänge spielen sich in einem niederen Temperaturbereich ab. Chemische Reaktionen würden in Tieren und Pflanzen aufgrund der geringen Temperatur oft nur sehr langsam, oder gar nicht ablaufen.

Biochemische Reaktionen werden durch Enzyme beschleunigt!

Wirkungsweise von Enzymen:

Enzyme sind Biokatalysatoren, die in lebenden Zellen gebildet werden und die Umsetzung bestimmter Stoffe (Substrate) steuern.


Schüssel-Schloss-Prinzip:

Das Substrat wird an einer bestimmten Stelle des Enzyms gebunden, dem aktiven oder katalytischen Zentrum.

 

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Enzyme

http://de.wikipedia.org/wiki/Katalase

http://de.wikipedia.org/wiki/Wasserstoffperoxid

 

Die zeitliche Enzymwirkung:

V: Ein Reagenzglas wird zu drei Vierteln mit Hefesuspension gefüllt. Das letzte Viertel wird mit 5%iger Wasserstoffperoxidlösung aufgefüllt. Der Sopfen wird sofort aufgesetzt und das Reagenzglas um 180° gedreht und über einer Petrischale eingespannt.

Die Tropfenzahl pro 20s wird gemessen.

zeitliche Enzymwirkung - Hefesuspension mit H2O2

Wenn die Reaktion beendet ist, wird das Glas geleert (ohne es umzudrehen) und die Glimmspanprobe mit dem Restgas durchgeführt

 

Ein wenig Chemie: Energiebeteiligung bei chemischen Reaktionen

Bei jeder chemischen Reaktion spielt die Umwandlung von Energie eine Rolle. Entweder wird Energie freigesetzt, die z.B. vorher in den Ausgangsstoffen enthalten war, oder Energie wird zum Ablauf der Reaktion benötigt und somit dem System entzogen.

 

Bei der Oxidation von Zucker spielt es keinerlei Rolle, ob diese Reaktion im Körper stattfindet oder ob Zucker im Reagenzglas verbrannt wird. Die bei dieser Reaktion freigesetzte Energie ist identisch.

 

Zucker + Sauerstoff ---> Kohlenstoffdioxid + Wasser + E

 

a) Energiediagramm (exotherme Reaktion)

Chemische Reaktionen, die unter Energieabgabe ablaufen, heißen exotherme Reaktionen. Die frei­werden­de Energie kann dabei als Wärme, Licht oder in anderen Formen vorliegen. Sie wird auch als Reaktions­enthalpie (ΔH) bezeichnet.

Energiediagramm einer exothermen Reaktion

b) Energiediagramm (endotherme Reaktion)

Chemische Reaktionen, bei denen ständig Energie zugeführt werden muss, damit sie überhaupt ablaufen, nennt man endotherme Reaktionen.

 Energiediagramm, endotherm 

Zusatzinformationen:

Das freiwillige Ablaufen einer chemischen Reaktion wird durch die Gibbs-Helmholtz-Gleichung vorausgesagt. Sie bestimmt die freie Enthalpie (ΔG), welche nicht mit der Reaktionsenthalpie (ΔH) verwechselt werden sollte. ΔS gibt in dieser Gleichung übrigens die natürliche „Unordnung“ an, die Entropie.

ΔG = ΔH - T · ΔS

Wenn ΔG < 0 ist, kann die Reaktion freiwillig ablaufen. Solche Reaktionen nennt man exergonisch. Dies ist besonders bei exothermen Reaktionen der Fall, da sie einen negativen Wert für ΔH haben. Endergonische Reaktionen hingegen laufen nicht freiwillig ab.

 

http://de.wikipedia.org/wiki/Freie_Enthalpie

http://de.wikipedia.org/wiki/Enthalpie

http://de.wikipedia.org/wiki/Gibbs-Helmholtz-Gleichung

 

Erniedrigung der Aktivierungsenergie durch Katalysatoren

Beispiel: Wasserstoffperoxidspaltung durch Katalase:

 

Aufbau und Wirkungsweise von Enzymen

Enzyme haben einen knäulartigen, dreidimensionalen Aufbau. Sie verfügen meist zentral in diesem Käul über einen besonderen Bereich, das aktive Zentrum, in dem sich ein Substrat (Ausgangsstoff) anlagern kann. Dort, im aktiven Zentrum, findet dann die enzymatische (und katalytische) Reaktion mit dem Enzym statt.

 

Ein Beispiel ist die Spaltung des Substrats Wasserstoffperoxid:

H2O2 lagert sich im aktiven Zentrum an => dort wird das Molekül H2O2 wie mit einer Schere gespalten. Es entstehen H2 und O2. => nun ist das aktive Zentrum wieder frei und kann weitere Moleküle H2O2 spalten.

 

Enzyme geben nach ihrer enzymatischen Reaktion die Produkte frei und steht somit für eine erneute enzymatische Reaktion zur Verfügung. Das heißt: Enzyme werden in Reaktionen nicht verbraucht!

Damit erfüllen Enzyme alle Anforderungen an einen Katalysator. Enzyme werden auch Biokatalysatoren genannt.

 

Typen von Enzymen

2 Typen von Enzymen:

- reine Proteinenzyme

- Proteidenzyme (zwei Untertypen: Apoenzym (= hochmolekularer Eiweißträger) und Coenzym („kleine Wirkgruppe“, oft eine Nichteiweißkomponente)

 

Apoenzym + Coenzym --> Holoenzym

 Wenn das Coenzym nicht fest mit dem Apoenzym verbunden ist und auch auf andere Apoenzyme übertragen werden kann, spricht man auch von Cosubstrat

 

z.B. - H2 übertragende Enzyme (NADH2, NADPH2, FADH2)
- energieübertragende Coenzyme (ATP, GTP)

Vitamine können als Coenzyme fungieren.

 

Nomenklatur der Enzyme

Substrat + Wirkungsweise + Endsilbe „ase)

 

z.B. - Brenztraubensäuredecarboxylase

- Alkoholdehydrogenase spalten H2 ab

 

Spezifität von Enzymen

Enzyme eignen sich in der Regel nur für eine spezielle Reaktion, sie sind somit spezifisch. Allerdings kann man mehrere Typen von Spezifität unterscheiden.

 

1. Substratspezifität: Ein Enzym kann nur ein ganz bestimmtes Substrat umsetzen.
z.B. Maltase (kann nur Maltose umsetzen, nicht aber Cellubiose )

Urease: spaltet Harnstoff hydrolytisch (H2O wird dazugegeben)

Thioharnstoff, obwohl seine Formel sehr ähnlich ist, wird nicht gespalten

 

Ursache für die Substratspezifität ist der räumliche Bau des Enzymmoleküls und der des Substrats. Beide müssen zueinander passen. Dabei muss das Substart in das aktive Zentrum passen. Man spricht auch vom Schlüssel-Schloss-Prinzip.

 

 

2. Wirkungsspezifität (Reaktionsspezifität)

Ein Enzym kann ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Weise umsetzen. Das bedeutet, dass es chemisch nur eine Weg dazu gibt. Dieser ist nicht veränderbar.

Wenn ein Substrat zu zwei verschiedenen Produkten reagieren kann, benötigt der Organismus dazu zwei Enzyme.

Voraussetzung: Substrat A muss sowohl in das aktive Zentrum von E1 als auch in das von E2 passen.

 

3. Absolute Enzym-Spezifität

Absolute Spezifität liegt bei Enzymen mit Substrat und Wirkungsspezifität vor. Vergleiche mit der Ureasereaktion.

 

4. Gruppenspezifität:
Es gibt Enzyme,welche sehr allgemein wirken und zum Beispiel Substrate mit der gleichen funktionellen Gruppe umsetzen:

Peptidasen spalten beispielsweise Peptidbindung (Pepsin, Trypsin, Erepsin) - sonst wäre viele 10000 Enzyme notwendig, um alle möglichen Eiweiße aufzuspalten

Lipase spalten Fette, egal, wie sie zusammengesetzt sind.

 

Räumlicher Bau von Proteinen (=Eiweißen)

a) Grundbausteine der Proteine: die Aminosäuren (AS)

Enzyme bestehen aus Eiweißen. Sie machen ungefähr 10% der Masse einer Zelle aus (Wasser ungefähr 80%, Fette und Kohlenhydrate zusammen nur 2%). Alle Eiweiße sind aus Aminosäuren aufgebaut.

Carboxylgruppe (=Säuregruppe) (rot)

Aminogruppe (blau)

Darstellung in der Fischer-Projektion - von oben nach unten liegt eine lange C-Kette vor.

 

Aminosäure, 3D Projektion

Zur Proteinbildung beim Menschen sind 20 verschiedene AS (die sich nur im Rest R unterscheiden) bekannt. 8 Aminosäuren davon sind essentiell, sie müssen also mit der Nahrung aufgenommen werden. Man kennt mittlerweile ca. weitere 250 AS, die aber nicht zum Aufbau von Proteinen genutzt werden.

Chemische Elemente in Aminosäuren: C, H, O auch N und S).
Der chemische Nachweis, ob in einer Verbindung Aminosäuren enthalten sind, geschieht meistens über Stickstoff als Indikatorelement für Proteine.

Aminosäuren sind gut in Wasser löslich.

 

Alle Eiweiße bestehen aus Einzelbausteinen, den Aminosäuren. Man findet 20 verschiedene Aminosäuren in Eiweißen. Die Vielfalt der Eiweiße kommt also aus der Kombination der Aminosäuren zustande.

Aminosäuren haben eine Zwitterionenstruktur!

Der NH2-Rest reagiert basisch, der COOH-Rest reagiert hingegen sauer.
Aminosäuren sind
somit Ampholyte.

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Aminosäuren

 

b) Nur für den Chemie Kurs: Stereochemie - die D- und die L-Form

Es gibt, entsprechend wie bei den Kohlenhydraten, eine D- und eine L- Form:

 

L-Aminosäure                      D-Aminosäure

Eine weitere Unterscheidung liegt vor, an welchem C die Aminogruppe und die Carboxylgruppe gebunden sind. Ist es das gleiche C-Atom, so wie hier darstellt, nennt man diese Aminosäuren auch α-Aminosäuren. Bei β-Aminosäuren wären COOH und NH2 an zwei aufeinander folgenden Kohlenstoffen gebunden. Aber keine Panik, in der Natur kommen nur α-Aminosäuren vor.

 

c) Vier verschiedene Aminosäuren als Beispiele

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Glycin

http://de.wikipedia.org/wiki/Phenylalanin

http://de.wikipedia.org/wiki/Cystein

http://de.wikipedia.org/wiki/Alanin

 

d) Glycin, die einfachste Aminosäure

Aminoethansäure (=Glycin - das ist der Trivialname)

 

- der Aufbau des Glycins ähnelt der Ethansäure (Essigsäure)

- der korrekte Name lautet Aminoethansäure

- isoliert ist es ein kristalliner Feststoff

- Smp. ca. 230°C (=> es liegen starke Wechselwirkungen zwischen den Molekülen)

- bei großer Hitze zersetzt es sich

- wässrige Lösungen sind schwach sauer

- wässrige Lösungen haben nur eine geringe Leitfähigkeit

 

Bei Glycin liegt bei pH = 6 eine Besonderheit vor, es ist ein Zwitterion. Die Carboxylgruppe (COOH) gibt ein Proton ab, welches von der Aminogruppe aufgenommen wird. Dieser besondere Punkt wird isoelektrischer Punkt genannt.

Anion -> Zwitterion -> Kation:

 Aminosäuren sind Zwitterionen

Zwitterionen tragen sowohl negative als auch positive Ladungen.
Sie
sind somit gleichzeitig Säure (Protonendonatoren) und Base (Protonenakzeptoren).

Der isoelektrische Punkt gibt einen pH-Wert an, an dem von einer Aminosäure die Summe der in einer wässrigen Lösung vorkommenden positiven und negativen Ionen gleich ist. Glycin ist ein Ampholyt.

 

Titration von Glycin

V: 0,756g Glycin werden in 100ml Salzsäure (c= 0,1mol/l) aufgelöst. Pro Gruppe werden 20ml davon in ein Becherglas gegeben und dann mit Natronlauge (c= 0,1mol/l) titriert. Als Hilfsmittel kann ein Magnetrührer unter dem Becherglas verwendet werden.

Pro 0,5 ml Laugenzugabe wird jeweils der pH-Wert mithilfe eines pH-Meters gemessen.

B:

 

VNatronlauge /[ml]

pH - Wert

0

0,5

4

0,6

8

0,7

9

0,8

10

0,85

11

0,9

13

1,1

14

1,2

15

1,3

16

1,4

17

1,5

18

1,7

19

1,9

20

2,3

21

3,3

22

6,4

23

7,1

24

7,5

25

7,8

26

7,9

27

8,0

28

8,1

29

8,2

30

8,3

31

8,4

32

8,5

33

8,6

34

8,65

35

8,7

36

8,8

37

8,9

38

9,0

39

9,1

40

9,2

42

9,4

44

9,7

45

9,85

46

10,05

47

10,2

49

10,4

50

10,5

 

Messergebnis der Schülermessung:

 Titration von Glycin

Auswertung der Titration von Glycin

Dieser besondere Kurvenverlauf der Titration von Aminosäuren ist nicht ganz so einfach zu verstehen, wie es bei der Titration einer Säure wie HCl der Fall gewesen wäre. Dies liegt an den besonderen Eigenschaften der Aminosäuren!

Aminosäuren sind Zwitterionen. Sie können sowohl als Protonendonatoren (Säuren) oder als Protonenakzeptoren reagieren. Sie sind also Ampholyte.

Wie sie reagieren, hängt (wie immer bei Säure Base Reaktionen) vom Partner ab.

 

Erinnere Dich: reagiert ein Ampholyt mit einer starken Säure, so reagiert er selbst als Base. Ist sein Reaktionspartner aber eine starke Base, so wird der Ampholyt als Säure reagieren.

In unserem Fall liegt eine starke Säure (H3O+ aus der Salzsäure) als Lösungsmittel für die Aminosäure Glycin vor und wir tropfen eine starke Base (Hydroxidionen aus Natronlauge) hinzu.

Gibt die Aminosäure Glycin ein Proton ab, entsteht das Glycinanion:

Nimmt sie hingegen ein Proton auf, entsteht das Glycinkation.

 

Erklärung des Kurvenverlaufs an einer idealen Messkurve:

 

 

1. Alle Aminosäuremoleküle sind protoniert, das heißt, die Aminogruppen haben ein Proton aufgenommen.

Der pH-Wert steigt, da der Salzsäure erstens so Protonen entzogen werden und zweitens auch Hydroxidionen einen Teil der Protonen direkt neutralisieren.

AS + HCl --> H3N+-CH2-COOH + Cl- => AS ist Base!

2. pKs 1

3. Isoelektrischer Punkt: Die Aminosäure liegt als Zwitterion vor. => AS ist Ampholyt!

4. pKs2

5. Die Aminosäure liegt nun komplett als Anion vor, da ihr von den Hydroxidionen sämtliche Protonen der Carboxylgruppe entrissen wurden.

AS + OH- --> H2N-CH2-COO- + Cl- => AS ist Säure!

 

Zu Beginn der Titration ändert sich der pH-Wert nur sehr langsam. Ursache ist, dass jedes zugegebene Hydroxidion sofort von den unzähligen freien Protonen aufgefangen wird. Der Überschuss an Protonen sorgt für ein stark saures Millieu.

Je mehr Protonen nun aber mit Hydroxidionen reagieren, desto geringer wird deren Anzahl:

H+ + OH- → H2O

H3O+ + OH- → 2 H2O

 

In diesem Bereich ändert sich der pH-Wert nun rasend schnell. Sind alle Protonen neutralisiert, so liegt im Grunde Wasser mit Glycin vor. Jede weitere Zugabe von Hydroxid bringt die ganze Lösung schnell in den alkalischen Bereich. Zum Schluss flacht die Kurve wieder ab, da zu vielen Hydroxidionen die wenigen neuen kaum noch eine Änderung des pH-Wert verursachen.

Betrachtet man nun das Glycin während dieser 3 Phasen, so sieht man, dass in der sauren Phase das Glycin ein Proton aufnimmt und als Kation vorliegt.

Bei pH-Wert: 2,35 wird der Wendepunkt erreicht. Je mehr Hydroxid ab jetzt zugefügt wird, desto mehr Protonen werden vom Glycin abgespalten, so dass es als Zwitterion vorliegt.

Bei pH 6,07 liegt der zweite Wendepunkt vor, alle Glycinmoleküle sind nun Zwitterionen. Man nennt dies auch den isoelektrischen Punkt (IEP).

Jede weitere Zugabe von Hydroxidionen führt nun zum weiteren Entzug von Protonen aus dem Glycinmolekül. Ab dem dritten Wendepunkt bei pH 9,78 liegt nun vor allem das Anion vor.

Ist der Sattel erreicht, liegt ausschließlich das Anion vor.

 

Massenanteile der verschiedenen Glycinionen bei steigendem pH-Wert

 

 

Erklärung zur zweiten Grafik: zu einer schwefelsauren Aminosäuren-Kationenlösung
(H3N+-CH2-COOH) wird nach und nach Natronlauge zugetropft.

 

Die Verbindung von Aminosäuren zu Peptiden

a) Zwei Aminosäuren verbunden zum Dipeptid

Sind zwei AS miteinander verbunden so nennt man dies „Dipeptid“. Sie sind durch eine „Peptidbindung“ verbunden.

 

Beachte die Vereinfachungen der Skizze:

H2N und COOH liegen hier grafisch auf einer Linie, was das Erklären der Bindung vereinfachen soll. Tatsächlich befindet sich die COOH Gruppe an der Position des Restes.

Bei Peptiden ragen die Reste abwechselnd nach oben und nach unten.

 

Aufgaben:

1. Verknüpfe die Aminosäuren Arg, Lys - und Cys miteinander zu einem Tripeptid.

2. Treffe eine Aussage zur Wasserlöslichkeit eines Peptides, welches aus 10 Aminosäuren besteht.

 

b) Viele verknüpfte Aminosäuren bilden eine Kette (Primärstruktur)

 

Oligopeptide bestehen aus 2-10 Aminosäuren

2 AS bilden verknüpft ein Dipeptid

3 AS bilden verknüpft ein Tripeptid

 

Polypeptide bestehen aus >10 Aminosäuren

Makropeptide (> 100 AS)

 

Eine Kette aus vielen Aminosäuren nennt man „Polypeptid“. Noch längere Ketten aus Aminosäuren heißen Eiweiße oder auch Proteine. Ist die Aminosäurekette als lange Kette dargestellt, spricht man auch von einer Primärstruktur.

Eine Aminosäurekette kann in grundsätzlich vier verschiedenen Formen auftreten.
Sie werden nach ihrer Form unterschieden:

Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur, Quartärstruktur.

 

c) Sekundärstrukturen (β-Faltblatt und α- Helixstruktur)

Durch den 109° Winkel zwischen zwei Kohlenstoffatomen sowie zwischen Kohlenstoff- und Stickstoffatomen, kann sich die Aminosäurekette entweder falten (β-Faltblattform) oder zu einer Schraube (α-Helixform) werden. Beide Formen können in einem Eiweißstrang vorkommen! Man spricht von einer Sekundärstruktur.

 

oder

 

Die Sekundärstruktur kommt durch die Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den freien Elektronenpaaren von Stickstoff (aus der NH2-Gruppe) und Sauerstoff (aus der -COOH-Gruppe) innerhalb einer Polypeptidkette zustande.

In Schulbüchern tauchen v.a. immer die α-Helix und das β-Faltblatt als Beispiele für eine Sekundärstruktur auf. Sie sind auch die häufigsten und wichtigsten. Tatsächlich gibt es aber viele Variationsmöglichkeiten. Besonders häufig tauchen auch die α-Helix, die π-Helix und die 310-Helix sowie β-Faltblatt und die β-Schleife auf.

Bereiche hingegen, in denen keine definierte Sekundärstruktur vorliegt, nennt man Random-coil.

Schaut man sich jetzt mal ein Protein genauer an, so sieht man, dass in einem Protein in der Regel eine Abfolge der verschiedenen Sekundärstrukturelementen vorliegt (es tauchen also mehrere Sekundärstrukturen in einem Protein auf!).

Dieses komplexe Gebilde, also die Anordnung der Sekundärstrukturelemente wird als Tertiärstruktur bezeichnet.

 

d) Tertiärstruktur

Die Schrauben und Faltblätter der Sekundärstrukturen können natürlich auch nacheinander an einem Strang auftreten und noch weiter im Raum gewunden, gefaltet und gedreht werden.
Man nennt diese Abfolge von Sekundärstrukturen eine Tertiärstruktur. Dabei entscheidet bereits Primärstruktur über die Konformation der Tertiärstruktur. Durch verschiedene Wechselwirkungen, wie kovalente Bindung, elektrostatische Wechselwirkungen zwischen den Atomen und Van-der-Waals-Kräften kommt es zur „Verformung“ der Primärkette.

Quelle Bild: Public domain by Wikicommonsuser Azatoth, Thanks http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Myoglobin.png

Die Form der Tertiärstruktur ist für jedes Protein charakteristisch und somit für die biologische Funktion des Eiweißes genauso und unverändert notwendig. Schon geringe Abänderungen (z.B. durch Einlagerung von Schwermetallen oder durch Erhitzen) können dazu führen, dass ein Protein nicht mehr funktioniert.

Die Tertiärstruktur ist die vollständige dreidimensionale Struktur der Polypeptidkette. Sie entsteht durch die Abfolge verschiedener Sekundärstrukturen.

Das Entstehen der Tertiärstruktur erfolgt durch innermolekulare Faltung der Polypeptidkette.
Diese Faltung wird auch als „Stabilisierung“ bezeichnet. Folgende innermolekulare Kräfte sind daran beteiligt:

 

stärkste Verbindung

 (Kovalente) Disulfidbrücken

ionogene Wechselwirkungen und echte Ionenbindungen

 ↓

Wasserstoffbrückenbindungen

 ↓

Dipol-Dipolbindungen

 ↓

evtl. Van der Waals Kräfte

schwächste Verbindung

e) Quartärstruktur am Beispiel des Hämoglobins

Sind nun mehrere Eiweißmoleküle in einem Knäuel verbunden, so liegt eine sehr komplexe Struktur vor. Bei Enzymen ist ein bestimmter Abschnitt einer solchen Struktur ist für die chemische Reaktion entscheidend. Er wird als aktives Zentrum bezeichnet.

Beim Hämoglobin, dem roten Farbstoff der Blutkörperchen sind beispielsweise vier solcher Eiweiße, die zusammen mit einem weiteren organischen Stoff (dem Häm) und einem Eisenion für die Bindung des Sauerstoffs im Blut verantwortlich sind.

 

Das Protein Cat7 in seiner Quartärstruktur:


Quelle Bild: Public domain by wikicommons & Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute - thank you; http://www.ebi.ac.uk/Information/termsofuse.html; http://commons.wikimedia.org/wiki/File:PDB_7cat_EBI.jpg

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:1GZX_Haemoglobin.png

http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:Hemoglobin.jpg

http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:1efn_surface.png

Von der Primär zur Tertiärstruktur

Quelle Bild: Public domain by Wikicommonsuser LadyofHats, Marina Ruiz - Muchas gracias; http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Main_protein_structure_levels_en.svg

 

Wie kommt es zur Faltung der AS-Kette und somit zur enzymatischen Wirkung?

 

Übersicht über die essentiellen Aminosäuren

 

Aminosäuren

pK-Werte von Aminosäuren

 

Aminosäure

Bezeichnung

pK-Wert

Asp

sauer

3,68

Glu

sauer

4,25

His

basisch

6,0

Cys

semisauer

8,33

Tyr

semisauer

10,07

Lys

basisch

10,53

Arg

basisch

12,48

 

Natürliche Aminosäuren, welche nicht zur Proteinbildung verwendet werden:

 

Aminosäure

biologische Bedeutung

Thyroxin

Hormon der Schilddrüse

GABA

Neurotransmitter hemmender Synapsen

L-Homoserin

Stoffwechselzwischenprodukt der Argininsynthese

Ornithin

Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus

Citrullin

Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus

Argininosuccinat

Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus

L-DOPA

Stoffwechselzwischenprodukt bei der Synthese von Katecholaminen

5-Hydroxytryptophan

Stoffwechselzwischenprodukt bei der Serotoninsynthese

β-Alanin

Baustein von Coenzym A

β-Methylamino-Alanin

Neurotoxin in Cyanobakterien

Ibotensäure

Pilzgift

D-Valin

Bestandteil des Antibiotikums Valinomycin

D-Alanin

Bestandteil in bakteriellen Zellwänden

D-Glutamat

Bestandteil in bakteriellen Zellwänden

2,6-Diaminopimelinsäure

Bestandteil in bakteriellen Zellwänden

 

 

Die natürlichen Aminosäuren in Skelettformelschreibweise

Quelle Bild: Public domain by wikicommonsuser Sponk - thank you;

http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Overview_proteinogenic_amino_acids-DE.svg

 

Systematik der Proteine geordnet nach deren Funktion

Es gibt:

  • Transportproteine
  • kontraktile Proteine (Actin & Myosin - zu finden in Muskeln)
  • Oberflächenproteine
  • weitere integrale Zellmembranproteine
  • Leberproteine
  • Speicherproteine
  • Schutzproteine und Schutzenzyme (z.B. Lysozym aus dem Schweiß zersetzt Bakterienwände)
  • Enzyme (Biokatalysatoren)
  • Hormone (z.B. Peptidhormone der Hypophyse)
  • Toxine (z.B. Schlangengifte)

 

Einteilung der Proteine bezüglich des Baus:

  1. Faser- oder Skleroproteine (Stütz- und Gerüsteiweiße, wasserunlöslich)
    z. B.
    Keratine: => Haut- und Hautgebilde
    Kollagene: => Bindegewebe und org. Knochensubstanz
  2. Globuläre Proteine (löslich in H2O oder Salzlösung)
    z.B. Albumine (Bluteiweiß), Globuline (viele Plasmaproteine)
  3. Proteide (zusammengesetzte Proteine)
    aus Eiweiß + Nichteiweißkomponente (= prosthetische Gruppe)
    z.B. Chromoproteide: Hämoglobin
    Glycoproteide: KH + Eiweiß (Speichel, Schleim)

 

 

Einteilung der Proteine bezüglich der Funktion:

  • Strukturproteine
  • Enzyme
  • Regulatorproteine (Hormone: Insulin, Glucagon)
  • kontraktile Proteine (Aktin, Hyosin)
  • Carrierproteine (Transportproteine, integrale Membranproteine
  • Rezeptorproteine
  • Antikörperproteine
  • Speicherproteine

 

Ein Vergleich: Wie viele AS-Kombinationsmöglichkeiten gibt es?

H2O Moleküle in den Weltmeeren: 1046

Teilchen im Universum (nach einer Schätzung von A. Einstein) 1076

Peptid mit 100AS => 20100 (10130) Kombinationsmöglichkeiten

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Primärstruktur

http://de.wikipedia.org/wiki/Sekundärstruktur

http://de.wikipedia.org/wiki/Tertiärstruktur

http://de.wikipedia.org/wiki/Quartärstruktur

 

Bilder von Enzymen

a) Die Phenylalanin-Hydroxylase

Ist beim Abbau des Stoffes Phenylalanin beteiligt - fehlt es, liegt eine schwere (erblich bedingte) Stoffwechselkrankheit vor. (http://de.wikipedia.org/wiki/Phenylalaninhydroxylase)

Quelle Bild: Public domain by Wikicommonsuser TimVickers - Thank you; http://commons.wikimedia.org/wiki/Image:Phenylalanine_hydroxylase_brighter.jpg

 

b) Lysozym

 
Das Enzym Lysozym löst Bakterienzellwände auf. Man findet es in der Tränenflüssigkeit der Augen. Auf diese Weise werden Wirbeltiere gut vordem Wachstum eindringender Bakterien geschützt.

 

Quelle Bild: Public domain by Wikicommonsuser Bieniasxyz- Thank you; http://commons.wikimedia.org/wiki/Image:Lysozyme.png

 

Weitere Bilder:

Mit Animation: http://en.wikipedia.org/wiki/Image:GLO1_Homo_sapiens_small_fast.gif

http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:Triosephosphate_isomerase.jpg

 

Wirkungsweise von Enzymen

 Wirkungsweise von Enzymen 

Andere Darstellung

Quelle Bild: public domain by Wikicommonsuser TimVickers -Thank you; http://commons.wikimedia.org/wiki/Image:Induced_fit_diagram.svg

Enzymatische Katalyse mit Coenzym

siehe: http://de.wikipedia.org/wiki/Coenzym

Cofaktoren/ Cosubstrate sind Moleküle, die zum Funktionieren des Enzyms notwendig sind. Sie sind in der Regel keine Eiweiße. Die Cofaktoren gehen meist nicht unverändert aus der Reaktion hervor. Cofaktoren können z.B. Vitamine sein.

 

Wirkung eines Enzyms (=Biokatalysators)

 
Grundsätzlich sind mehrere Wirkmechanismen möglich:

1. Bildung einer Zwischenverbindung

A + Kat --> AKat

AKat + B --> AB + Kat

 

2. Oberflächenwirkung (Pt, Pd, Ni)

Wirkung beruht

- auf Schwächung von Bindungen

- räumliche Annäherung der Reaktionspartner

- räumliche Fixierung

 

Wichtige Aufgabe:

1. Erkläre mit Deinen Worten die Begriffe „Enzym-Substrat-Komplex“. Verwende dazu die Begriffe „aktives Zentrum“ und „Schlüssel-Schloss-Prinzip“

 

Zusatzinformationen

Verwendung von Enzymen: Kartoffel, Trockenhefe und Colorwaschmittel. Im Colorwaschmittel wirken ebenfalls Enzyme, die Flecken bei niedrigen Waschtemperaturen entfernen sollen, ohne die Farbstoffe anzugreifen.

http://educeth.ethz.ch/biologie/leitprog/enzyme/kapitel1.html

http://www.kle.nw.schule.de/gymgoch/faecher/biologie/stoffwec/proteine.htm

 

Wie viel Aminosäuren sind in der Nahrung?

Wie Du jetzt schon weißt, sind alle Körpereiweiße aus Aminosäuren aufgebaut. Eiweiße findest Du im Körper überall. Sie sind in Form der Enzyme Bestandteil jeder Zelle, in Muskelfasern, als Hormone sowie in Gehirnzellen zur Informationsspeicherung zu finden.

Bei Menschen sind 20 verschiedene Aminosäuren zu finden (essentielle Aminosäuren). Natürlich gibt es wesentlich mehr davon in der Natur, aber diese haben bei uns keine biologische Funktion.

Von diesen 20 essentiellen Aminosäuren kann der Mensch einige selbst herstellen, andere müssen mit der Nahrung aufgenommen werden:

Cystein (vor allem als Quelle für Schwefelatome), Leucin, Isoleucin, Methyonin, Threonin, Valin, Lysin, Phenylalanin, sowie Tryptophan müssen so mit der Nahrung aufgenommen werden. Bei Neugeborenen sind zusätzlich Histidin und Arginin essentiell.

 

Bedarf eines erwachsenen Menschen

Aminosäure Gramm AS/ Tag

  • Leucin 1,1
  • Isoleucin 0,7
  • Methyonin 1,1
  • Threonin 0,5
  • Valin 0,8
  • Lysin 0,8
  • Phenylalanin 1,1
  • Tryptophan 0,25

 

Aminosäurereiche Nahrung ist besonders Fleisch und Fisch. Da natürlich auch Tiere Eiweiße verwenden. Besonders Muskelfleisch ist eine gute Aminosäurequelle.

Gleiches gilt für Eier und Milchprodukte. In Pflanzen kommen natürlich auch Eiweiße vor, aber insgesamt nicht in jeder Pflanze soviel wie im Vergleich zu den Tieren. Besonders Eiweißreiche Pflanzen sind Hülsenfrüchte, Soja sowie viele Getreide.

Im Körper werden die Eiweiße von der Magensäure und beispielsweise dem Enzym Pepsin im Magen in Aminosäuren aufgespalten. Diese gelangen dann in den Darm und durch die Darmwand ins Blut. Vom Blut kommen sie zu den Zielzellen und werden entsprechend in einem biochemischen Prozess (der Proteinbiosynthese) wieder zu (benötigten) Eiweißen zusammengesetzt.

 
Bodybuilder aufgepasst:

„Viel hilft viel“ gilt hier nicht unbedingt. Eine Überversorgung mit Eiweißprodukten führt erst zu Flüssigkeitsmangel, Magen- und Darmbeschwerden. Langfristig zu Leber- und Nierenschädigungen.

Eine gesunde, ausgeglichene Ernährung ist mehr Wert, als täglich Eiweißpulver in sich hineinzuschaufeln! Im Übrigen schmeckt es so auch besser ;-)

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Protein

siehe auch das Kapitel: „Ernährung“

http://de.wikipedia.org/wiki/Selenocystein

 

Hemmung (und Zerstörung) von Enzymen

a) Denaturierung:

Hierbei handelt es sich eigentlich nicht um eine Hemmung, sondern vielmehr um eine Zerstörung des Enzyms. Eigentlich gilt für Enzyme die RGT-Regel, das heißt eine Temperaturerhöhung um 10°C beschleunigt verdoppelt die Umsetzungsgeschwindigkeit. Also je wärmer es ist, desto besser für die Umsetzung. Allerdings liegt bei ca. 43°C eine Grenze. Sulfid- und Wasserstoffbrücken lösen sich und die Tertiär- sowie die Sekundärstruktur gehen verloren. Das Enzym wird zerstört. Die Reihenfolge der Aminosäuren bleibt allerdings erhalten. Denaturierung kann ebenfalls durch Säure oder Schwermetalle ausgelöst werden.

 

Beispiele für Denaturierungen:

Bakterien sind ebenso auf Enzyme für ihre Lebensvorgänge angewiesen, wie Menschen. Im Falle einer schädlichen Infektion, reagiert das menschliche Immunsystem mit Fieber, welches die Enzyme der Bakterien denaturieren soll. Die geniale Idee dahinter ist, das lebenswichtige menschliche Organe einige wenige Centigrad kühler (durch Kühlmechanismen wie Schweiß) sind und somit nicht so stark geschädigt werden, wie die Bakterien, welche über keinerlei Schutzvorrichtungen verfügen.

- die Informationsspeicherung im Gehirn findet über enzymatische Reaktionen statt, welche andere Eiweiße verändern. Bei Fieber funktioniert dies nicht mehr, da es zu heiß ist. Die Folge sind Fieberträume und bei hohem Fieber völliger Verlust aller kognitiver Fähigkeiten (Filmriss).

 

Eiweiße gerinnen bei Temperaturen > 43°C. Dabei wird die räumliche Struktur in der Regel zerstört, so dass die Eiweiße ausflocken (denaturieren)

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Denaturierung_%28Biologie%29

 

b) Kompetitive Hemmung

Die Funktionsweise kann man sich von dem englischen Wort „competition“ (also Wettbewerb) ableiten.  Es gibt einen Hemmstoff (=Effektor), der dem eigentlichem Substrat chemisch und v.a. strukturell in seiner dreidimensionalen Struktur  ähnlich ist.
Es kommt nun zu einer Konkurrenzreaktion zwischen dem eigentlichen Substrat und dem Hemmstoff um die Bindung an das aktive Zentrum.
Bei einer Bindung des Hemmstoffes an das aktive Zentrum des Enzyms, blockiert er dieses, so dass das eigentliche Substrat nicht mehr gespalten werden kann, da es gehindert wird dort anzudocken.

Da oft mehrere Enzyme vorliegen werden also mehr und mehr Enzyme blockiert, so dass die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit sinkt. Sind alle Enzyme blockiert, findet keine enzymatische Umsetzung mehr statt.

Bei der kompetitiven Hemmung kommt es also zum Konkurrenzkampf um das aktive Zentrum zwischen Substrat und Hemmstoff.

Gegenmaßnahme: Der Hemmstoff kann jedoch durch Erhöhung der Substratkonzentration  wieder verdrängt werden. => die kompetitive Hemmung ist reversibel.

 

 kompetetive Enzymhemmung 

Übersichtzeichung zur Kompetetiven Hemmung

 

Quelle Bild: Public domain by Wikicommonsuser Jerry Crimson Mann, TimVickers & Fvasconcellos - Thank you; http://commons.wikimedia.org/wiki/Image:Competitive_inhibition.svg

 

c) nicht kompetitive Hemmung

Sie funktioniert im Grunde wie die kompetitive, allerdings wird das aktive Zentrum dauerhaft blockiert. Ursache ist eine extrem hohe Affinität des Hemmstoffes an das aktive Zentrum.

Das Enzym ist dauerhaft geschädigt. Besonders Schwermetallionen wie Pb2+ lösen dies aus.

 

d) Allosterische Hemmung

Die allosterische Enzymhemmung ähnelt in einigen Belangen der nichtkompetetiven Hemmung.
Ein allosterischer Hemmstoff bindet außerhalb des aktiven Zentrums an einer speziellen, dafür vorgesehenen Bindungsstelle, dem allosterischen Zentrum.
Dadurch kommt es zu einer räumlichen Verformung des Enzyms und somit zu einer Verformung des aktiven Zentrums.
Das ursprüngliche Substrat kann so nicht mehr an das Enzym nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip binden und eine enzymatische Reaktion findet nicht mehr statt. Der allosterische Hemmstoff kann sich bei bestimmten Bedingungen aber auch wieder vom allosterischen Zentrum lösen und das Enzym so wieder aktivieren.

Eine Erhöhung der Substratkonzentration bringt demzufolge als Gegenmaßnahme auch keine Verbesserung.

Eine besondere Form der allosterischen Enzymhemmung ist die Endprodukthemmung. Bei dieser hemmt das Produkt einer enzymatischen Reaktion das Enzym selbst, so dass er bei erneutem Mangel an Produkt, das Enzym wieder aktiv wird. So regelt der Körper die Produktion wichtiger Stoffe und verhindert eine Überproduktion.


Das Enzym wird durch einen allosterischen Hemmstoff in seiner Form verändert. Dieser greift außerhalb des aktiven Zentrum an, verändert jedoch dessen Form, so dass kein Substrat mehr umgesetzt werden kann.

Wird das erste Enzym einer Reaktionskette durch eines der am Ende gebildeten Produkte gehemmt, spricht man auch von Endprodukt- oder Feedbackhemmung.

 

Beispiel: Allosterische Hemmung einer Synthese einer benötigen Aminosäure bei E-Coli

Innerhalb einer Zelle wird logischerweise nicht permanent die DNA in RNA übersetzt und es werden nicht kontinuierlich alle möglichen Proteine gebildet. Vielmehr muss es sehr sensible und ausgefeilte Mechanismen geben, die die Aktivität der produzierenden Enzyme regelt.

Das Darmbakterium E-Coli kann alle benötigten Bausteine der DNS sowie alle Aminosäuren selbst herstellen. Diese Synthesen Verlaufen oft über Zwischenprodukte. Die notwendigen Zwischenschritte sind natürlich ebenfalls enzymkatalysiert.

Zur Erinnerung: Enzyme liegen im Normalfall nach ihrer Reaktion unverändert vor und können weitere Katalysen durchführen:

 allosterische Enzymhemmung 

Das entstandene Produkt kann nun Einfluss auf das Enzym 1 haben. Bei dieser Art der Hemmung, hat das Enzym einen Bindungsport, welcher an das Produkt andockt. Dadurch verändert sich aber die Form des aktiven Zentrums - man könnte sich Vorstellen, das Enzym wird etwas „zusammengepresst“. Das nun veränderte aktive Zentrum, kann erst einmal solange keine weiteren Katalysen durchführen, wie das Produkt nicht anderweitig vom Organismus benötigt und somit entfernt wird.

Eine solche Hemmung, wo das Endprodukt die Aktivität des ersten Enzyms einer Synthesekette hemmt, bezeichnet man als direkte Endprodukthemmung. Da das Enzym in seiner Form (reversibel) verändert wird, spricht man auch von allosterischer Hemmung. Enzyme, welche einen dafür notwendigen Bindungsport haben sind allosterische Enzyme (stereo =Raum, allos = anders). Solche Enzyme sind immer aus mehreren Polypeptidketten aufgebaut, welche zum Produkt passt. Da das Produkt stärker hemmt, je mehr von ihm vorhanden ist, ist die allosterische Hemmung Konzentrationsabhängig. Das Produkt ist demzufolge ein Inhibitor.

 

Zusatzinformationen:

Oft liegt an allosterischen Enzymen noch ein dritter Bindungsport vor, über den die Enzymaktivität gesteigert werden kann. Allosterische Enzyme können unter Umständen sogar gleichzeitig gehemmt und gefördert werden. so kommt im Organismus eine sehr feine Regelung zustande.

 

http://de.wikipedia.org/wiki/Allosterische_Hemmung

http://www.egbeck.de/skripten/bs11-15.htm

http://de.wikipedia.org/wiki/Enzyme

 

Schöne Animationen zur Enzymwirkung und -hemmung:

http://www.sn.schule.de/~biologie/lernen/stoffwechsel/enzym.html

 

Abhängigkeit der Enzymaktivität

1. Temperaturabhängigkeit der Enzyme

RGT-Regel: Bei T-Erhöhung um 10°C führt zur Verdoppelung (bis Vervierfachung) der Reaktionsgeschwindigkeit

 

Einfluss der Temperatur auf Speichel-Amylase:

 

Jedes Enzym hat ein ganz bestimmtes Temperaturoptimum. Bei dieser Temperatur arbeiten das entsprechende Enzym am besten und hat den besten Substratumsatz. Man spricht auch von der höchsten Enzymaktivität.

Bei ungefähr 43°C nimmt die Enzymtätigkeit fast aller Enzyme rapide ab. Grund ist die zunehmende Denaturierung, bei der die Enzyme durch Hitze zerstört werden.

Es gibt aber wenige Ausnahmen. Bei Bakterien, welche in heißen Schwefelquellen leben hat man Enzyme gefunden, welche noch bei Temperaturen nahe des Kochpunkts von 100°C funktionieren.

 

 

2. Einfluss des pH-Wertes auf die Enzymwirkung

Jedes Enzym hat ein ganz bestimmtes pH-Optimum. Durch Messungen kann z.B. das pH-Optimum von Verdauungsenzymen bestimmen:

Amylase (im Mund) pH 7

Pepsin (im Magen) pH 1,5

Trypsin (im Dickdarm und 12-Fingerdarm) pH 8

Ursache: pH-Wertänderungen bewirken eine Angriff von H+ oder OH- an den Säuregruppen bzw. den Aminogruppen der Polypeptidkette. Dadurch verändern sich die innermolekularen Anziehungskräfte, da Ionenladungen entstehen bzw. aufgehoben werden.

Achtung: Die Van-der Waals-Kräfte sind hingegen nicht vom pH-Wert abhängig. Lediglich die Ionenbindungen werden beeinflusst!

 Wechselwirkungen bei der Proteinfaltung 

=> Die Zugabe von H+ oder OH- führt zu Änderungen der Tertiärstruktur der Enzyme. Vor allem die Änderung des aktiven Zentrums führt zur Veränderung der Enzymaktivität.
=> Substrat kann nicht umgesetzt werden

Jedes Enzym hat ein bestimmtes pH-Wert Optimum. Dieses muss nicht zwangsweise immer im neutralen (pH = 7) liegen. Im Optimum läuft die Umsetzung am Besten ab.

Liegt der pH-Wert weit außerhalb des Optimums findet eine (zuerst reversible) Inaktivierung oder gar eine Denaturierung statt.

 pH-Optimum als Diagramm 

Vergleich der Verdauungsenzyme bei verschiedenen pH-Werten

Vergleicht man verschiedene Verdauungsenzyme, so sieht man, dass sie vom pH-Wert an ihr Milieu angepasst sind.

pH-Optimum als Diagramm: Pepsin, Amylase, Trypsin

pH-Optimum als Diagramm: Pepsin, Amylase, Trypsin

 

Pepsin ist an den sauren Magen angepasst, Amylase an das meist neutrale Milieu im Mund und Trypsin an das alkalische Darmmilieu:

Das pH-Optimum der Stärke spaltenden Amylase im Mund liegt bei pH 7-7,5.

Pepsin im Magen spaltet Eiweiße bei ca. pH 2. Trypsin zersetzt Eiweiße hingegen bei pH 8 im Darm.

 

 

Weitere Enzyme mit unterschiedlichen pH-Optima:

Arginase zersetzt im Harnstoffzyklus Arginin in Harnstoff und Ornithin bei ca. pH 10.

Ungefähr zwischen pH 7 und 9 liegt das pH-Optimum der Pankreas-Lipase im Dünndarm von Säugetieren

 

Zusatzinformationen

http://de.wikipedia.org/wiki/Pepsin

http://de.wikipedia.org/wiki/Trypsin

http://de.wikipedia.org/wiki/Amylase

 

Enzymregulation durch Effektoren

Effektoren sind Stoffwechselprodukte, die an das Enzym gebunden werden und eine Verminderung bzw. Steigerung der Umsetzungsgeschwindigkeit bewirken. So kann die Enzymtätigkeit durch einen äußeren Faktor beeinflusst werden. Diese Einflussnahme ist reversibel, das bedeutet, dass eine Steigerung oder Hemmung jederzeit wieder rückgängig gemacht werden kann.

 

Beispiele für Enzymeffektoren:

Aktivatoren (Mg2+, Ca2+, etc.)

Inhibitoren (=Hemmstoffe)

 

2 Typen von reversibler Enzymhemmung

 

Kompetitive Hemmung

- Inibitor I konkurriert mit dem Substrat S um das aktive Zentrum des Enzyms
Voraussetzung: Inhibitor und Substrat müssen einander chemisch ähnlich sein

I bindet an aktives Zentrum, wird aber nicht umgesetzt  Enzym ist blockiert
=> Enzymaktivität wird gesenkt

 

Bsp.:
Bernsteinsäure (S) –-> Fumarsäure
Malonsäure (I) –-> keine Umsetzung

BDH = Enzym Bernsteinsäuredehydrogenase

Aufhebung der kompetitiven Hemmung:

durch Verringerung der [I]

durch Erhöhung der [S]

 

Allosterische Hemmung

Zweite allosterische Bindungsstelle außerhalb des aktiven Zentrums

=> Andocken eines Inhibitors I (=allosterischer Hemmstoff)

=> Konformationsänderung des Enzyms

 

Daneben irreversible Hemmung (Vergiftung / Denaturierung)

- durch Schwermetallionen (Hg2+, Pb2+, etc.)

- durch Cyanidionen (CN-)

 

Enzymkinetik

Wechselzahl = Anzahl der Substratmoleküle, die ein Enzymmolekül pro Minute umsetzt.
Ø 103-104
Ausnahme: Katalase W = 5x106

Merke: Jedes Enzym hat eine charakteristische Wechselzahl

 

Ein Beispiel für Eiweiße im Alltag - die Dauerwelle

Möchte man als Mensch mit glatten Haaren mehr Locken haben, so ist eine Dauerwelle die perfekte Lösung. Dabei werden die Haare durch eine biochemische Reaktion irreversibel gewellt. Erst wenn die Haare nachwachsen, muss die Dauerwelle erneuert werden.

Der deutsche Frisör Karl Nessler hat 1906 die Dauerwelle erfunden. Dazu verändert er die Tertiätstruktur der Haare, welche besonders viel des Proteins Keratin enthalten, indem er Disulfidbrücken (echte Atombindungen, welche immer zwischen zwei Schwefelatomen zweier Cystein-Aminosäuren ausgebildet sind) öffnet. Dies hat Karl Nessler mit dem Reduktionsmittel Ammoniumthioglykolat bewirkt. Gerade die Körpereiweiße Keratin und Collagen enthalten besonders viel Cystein und reagieren somit auf diese Substanz.

Er hat so die Proteinstruktur des Haares entnetzt und es so verformbar gemacht. Die Haare kommen auf einen Lockenwickler und anschließend werden die Disulfidbrücken dann wieder (durch eine Oxidation mit Wasserstoffperoxid) geschlossen. Dass Haar nimmt dabei die Form des Lockenwicklers an.

Bei der so genannten Gegenwelle wird das Gegenteil bewirkt. Gelockte Haare werden vor dem Oxidationsprozess geglättet.

 

Zusatzinformationen:

http://de.wikipedia.org/wiki/Dauerwelle

http://de.wikipedia.org/wiki/Keratin

http://de.wikipedia.org/wiki/Collagen

 

Zusammenfassung Enzyme

Enzyme:

  • Bildung durch Ribosomen
  • haben aktives Zentrum
  • binden nach Schlüssel-Schloss-Prinzip
  • bilden Enzym-Substrat-Komplex
  • Denaturieren durch Säure und Temperaturen >43°C
  • Aufbau aus AS
  • die Enzymgeschwindigkeit ist abhängig von der Temperatur, der Substratkonzentration, dem pH-Wert usw.
  • sind substrat- oder gruppenspezifisch
  • sind wirkspezifisch
  • sind wiederverwendbar
  • uvm.

 

Wiederholungsfragen

  1. Erstelle die Strukturformel von drei verschiedenen Aminosäuren. Kennzeichne jeweils die Säuregruppe und die Amminogruppe.
  2. Aminosäuren werden auch Zwittermoleküle genannt. Erkläre dies mit ihrem Aufbau und den entsprechenden Säure-Base Definitionen.
  3. Wieviel verschiedene Aminosäuren gibt es und erkläre den Begriff „essentielle Aminosäure“.
  4. Erkläre mit Hilfe einer Reaktionsgleichung die Peptidbindung. Gib Beispiele für ein Dipeptid (bzw. Polypeptid).
  5. Versuche mithilfe einer Skizze die Begriffe Primär-, Sekundär-, Tertiär- sowie Quartärstruktur zu erklären.
  6. Was versteht man unter endo- bzw. exothermen Reaktionen? Erkläre jeweils mit einem (beschrifteten) Energiediagramm
  7. Erkläre die Funktionsweise eines Katalysators. Was bewirkt er aus chemischer Sicht?
  8. Warum werden Enzyme auch Biokatalysatoren genannt?
  9. Erkläre, wie sich Zellen gegen das in ihnen entstehende Gift Wasserstoffperoxid (H2O2) wehren.
  10. Nenne verschiedene Typen / Klassen von Proteinen. Kann man also sagen, dass "alle Enzyme Proteine und alle Proteine Enzyme sind"?
  11. Zu Wasserstoffperoxid wird etwas Leber/ Kartoffel zugegeben. Nenne Beobachtungen und erkläre das Ergebnis.
  12. Dieser Versuch funktioniert auch ohne Enzyme, indem man Wasserstoffperoxid einfach lange mit dem Brenner erhitzt. Zeichne ein Energiediagramm für die Reaktion mit dem Brenner und eines für die enzymatisch katalysierte Reaktion.
  13. Was passiert eigentlich, wenn die oben genannte Reaktion zum Erliegen kommt und man erneut H2O2 zufügt? Geht die Reaktion weiter? Begründe.
  14. Die Wirkung von Enzymen ist von mehreren Faktoren abhängig. Nenne sie und erkläre jeweils ihren Einfluss
  15. Beim längeren Kauen von Schwarzbrot entsteht nach einiger Zeit ein süßer Geschmack auf der Zunge. Erkläre! (Tipp: In Schwarzbrot ist Stärke enthalten, welche ja bekanntlich aus ... aufgebaut ist. )
  16. Gebe mit Hilfe von Zeichnungen die Wirkungsweise eines spaltenden Enzyms wieder.
  17. Finde Beispiele für Enzyme, welche eine gegenteilige Reaktion durchführen
  18. Erkläre die folgende Grafik zu den Enzymen Amylase (spaltet Stärke), Pepsin und Trypsin (spalten beide Eiweiße)

    pH-Optimum als Diagramm: Pepsin, Amylase, Trypsin

  19. Definiere den Begriff „Enzymhemmung“. Nenne verschiedene Arten und erkläre diese (auch mit Hilfe von Zeichnungen).
  20. Definiere „Coenzyme“ und „Effektor“
  21. Nenne weitere Faktoren, welche Einfluss auf die Enzymwirkung haben.
  22. Enzyme besitzen sowohl eine „Wirkungsspezifität“ als auch eine „Substratspezifität“. Erkläre beide Begriffe und nenne ein Beispiel.
  23. Stelle eine begründete Hypothese auf, warum Eiweiß- bzw. Hormonpräparate nicht in gepressten Tabletten, sondern in Kapselform (also verschlossen in einer Hülle) verabreicht werden.
  24. GK/LK: Erkläre am Beispiel einer einfachen Aminosäure die Besonderheit des Zwitterions. Welcher Zusammenhang besteht zum IEP?

 

 

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